Белки — определение, структура, свойства белков

Белки — это гигантские молекулы (биополимеры), состоящие из более мелких единиц, известных как аминокислоты, соединенных пептидными связями. Белки представляют собой сложные молекулы, которые играют важную роль в нашем организме. Эти универсальные молекулы участвуют в различных функциях, начиная от структурной поддержки и заканчивая химическими реакциями. В этой статье мы более подробно рассмотрим разнообразные функции белков в организме человека и важность белков в нашей повседневной жизни.

Аминокислоты

Аминокислоты представляют собой органические молекулы, которые содержат как карбоксильную группу, так и аминогруппу, а также боковую цепь. Существует около 200 типов аминокислот, которые различаются в зависимости от расположения их функциональных групп и боковых цепей, однако только 20 из них являются частью белков и называются протеиногенными аминокислотами.

Не каждая протеиногенная аминокислота может быть произведена человеческим организмом. Есть 12 аминокислот, которые могут производиться в достаточном количестве и называются заменимыми. С другой стороны, есть аминокислоты, которые не могут быть произведены человеческим организмом и должны поступать с пищей, и они известны как незаменимые аминокислоты. К ним относятся:

• Валин
• Изолейцин
• Лейцин
• Лизин
• Метионин
• Треонин
• Триптофан
• Фенилаланин

Комбинация двух аминокислот, соединенных пептидной связью, называется дипептидом, а три аминокислоты, соединенные вместе, называются трипептидом и так далее. Пептиды включают важные соединения, такие как гормоны (например, окситоцин и вазопрессин), антибиотики и другие.

Последовательность из более чем десяти аминокислот называется полипептидом, а последовательность, содержащая более 60 аминокислотных остатков, классифицируется как белок.

Организация белковых структур

Белки делятся на четыре уровня структурной организации: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Первичная структура белка представляет собой линейную последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями. Состав аминокислот определяет пространственное расположение белка, что приводит к образованию вторичных и третичных структур. Любое изменение даже одной аминокислоты в первичной структуре приведет к изменениям в более высоких структурах и общих свойствах белка.

Вторичная структура белка представляет собой структурированное пространственное расположение белковой молекулы, имеющее форму клубков и складок, удерживаемых вместе водородными связями между атомами кислорода и водорода. Более длинные участки с этой вторичной структурой можно найти в кератинах, присутствующих в волосах и ногтях, а также в фиброине шелка.

Третичная структура белка относится к пространственному расположению полипептидной цепи, которая образует глобулярную форму, удерживаемую вместе различными типами связей, включая гидрофобные, водородные, дисульфидные (SS) и ионные связи. Этот тип укладки преобладает в большинстве белков, обнаруженных в организме, таких как миоглобин в мышцах.

Структура четвертого порядка — это пространственное расположение нескольких глобул, удерживаемых вместе слабыми взаимодействиями, такими как гидрофобные, ионные, водородные связи и другие. Эта структура четвертого порядка встречается как в гемоглобине, так и в хлорофилле.

Классификация белков по форме

Белки можно разделить на две категории в зависимости от их формы: фибриллярные и глобулярные. Фибриллярные белки имеют удлиненную форму, например, коллаген в соединительной ткани и кератин в волосах и ногтях. Глобулярные белки имеют сферическую форму, например мышечный миоглобин.

Простые и сложные белки

Простые белки состоят исключительно из аминокислот, тогда как сложные белки, такие как липопротеины, хромопротеины, гликопротеины и нуклеопротеины, содержат дополнительные небелковые компоненты. Хромопротеиды имеют бесцветный небелковый компонент и включают гемоглобин, миоглобин, хлорофилл, цитохромы и др. Например, четыре полипептидные цепи белка глобина в гемоглобине связаны с небелковым компонентом, гемом, в центре которого находится ион железа, придающий гемоглобину красный цвет.

Небелковым компонентом липопротеинов являются липиды, а небелковым компонентом гликопротеинов являются углеводы. В клеточных мембранах присутствуют как липопротеины, так и гликопротеины. Нуклеопротеины состоят из белков и нуклеиновых кислот (ДНК и РНК) и играют решающую роль в хранении и передаче наследственной информации.

Белковые свойства

Некоторые белки хорошо растворимы в воде, тогда как другие растворяются только в растворах солей, щелочей, кислот или органических растворителей. Структура и функциональная активность белковой молекулы зависят от условий окружающей среды. Потеря структуры белка вплоть до первичной структуры называется денатурацией и вызывается изменением температуры, рН, атмосферного давления или воздействием кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, органических растворителей и других факторов. Обратный процесс восстановления структуры известен как ренатурация, но он не всегда возможен.

Полный распад белковой молекулы называется деградацией.

Белки выполняют различные задачи внутри клетки, в том числе:

• Структурная (строительный)
• Каталитическая (ферментативный)
• Производство энергии
• Передача сигнала (рецептор)
• Сократительная (двигательный)
• Транспорт
• Защитная
• Регуляторная
• Хранилище запасов

Роль белков в строительстве связана с их присутствием в клеточных мембранах и в качестве структурных компонентов внутри клетки. Энергетический аспект белков обусловлен высвобождением 17,2 кДж энергии при метаболизме 1 грамма белка.
Другие белки играют роль в транспортировке ионов и электронов. Кроме того, белки выполняют защитную функцию, например, интерферон, обладающий способностью уничтожать многие вирусы, и белки антител, участвующие в иммунных реакциях.

Кроме того, некоторые белки и пептиды действуют в организме как регуляторы, такие как инсулин, гормон поджелудочной железы, который контролирует уровень глюкозы в крови.

Некоторые организмы также обладают способностью запасать белки. Например, семена бобовых культур содержат белки, а источником белка служат яйца птиц и рептилий.

Мембранные рецепторы играют решающую роль в восприятии внешних сигналов, передаче их внутри клетки и облегчении межклеточной коммуникации. Белки необходимы для движения на всех уровнях, от отдельных клеток до всего тела. Они являются строительными блоками для таких структур, как жгутики и реснички, а также отвечают за сокращение мышц и движение внутренних компонентов клетки.

Роль белков в системе кровообращения.

Одной из наиболее известных функций белков является их роль в системе кровообращения. Гемоглобин, белок, содержащийся в крови, отвечает за перенос кислорода и части углекислого газа в крови. Гемоглобин жизненно важен для снабжения тканей организма кислородом, что позволяет им нормально функционировать. Кроме того, другие белки играют роль в транспортировке ионов и электронов, позволяя организму поддерживать баланс электрических и химических сигналов.

У людей и различных видов животных гемоглобин, тип белка, отвечает за перенос кислорода и части углекислого газа в крови.

Белки также играют защитную роль в организме. Интерферон — белок, способный уничтожать многие вирусы, а белки антител участвуют в иммунных реакциях. Эти белки помогают организму защищаться от чужеродных захватчиков и поддерживать хорошее здоровье.

Другая важная роль белков заключается в том, что они являются регуляторами в организме. Например, инсулин, гормон поджелудочной железы, регулирует концентрацию глюкозы в крови. Это помогает поддерживать баланс глюкозы в организме и предотвратить высокий или низкий уровень сахара в крови.